아미노산, 펩타이드, 단백질

 

3.1 아미노산

 

“최초로 발견된 아미노산은 1806년에 밝혀진 아스파라진(asparagine)이고, 20종류의 아미노산 중 가장 늦게 발견된 것은 트레오닌(threonine)인데, 이것은 1938년이 되어서야 발견되었다.”

 

아미노산은 공통의 구조적 특징을 가지고 있다. 20종류의 표준 아미노산은 모두 α–아미노산이다. 4개의 치환기는 카복실기와 아미노기, 수소 원자와 R기 (각각의 아미노산에 고유한 곁사슬)로 구성되어 있다. Glycine에는 R기가 또 다른 수소 원자이다. 단백질의 아미노산 전기는 L 입체이성질체이다. 모든 분자는 광학활성을 갖고 있다. D, L 체계는 절대 위치배열을 지정한다. 아미노산 탄소 명명법은 다음과 같다. R기의 탄소들은 α 탄소 다음의 탄소로부터 β γ δ ε 등으로 명명한다. 아미노산은 R이기에 따라 분류할 수 있다. 특히 생물학적 pH(Ph 7 정도)에서 물과 상호작용하는 경향 또는 극성이다. 아미노산의 R기는 그 극성차이가 매우 커서 전혀 극성이 없는 비극성, 즉 소수성(물에 녹지 않는), 고도로 극성인 친수성(물에 녹는) R이기에 이르기까지 폭이 넓다.

 

five main classes

 

비극성, 지방족 R기의 특징은 다음과 같다. R 기는 비극성이고 소수성, 소수성상호작용을 통해 단백질 구조 안정화, 프롤린 전기의 2차 아미노(이미노)기는 단단한 입체 형태 프롤린을 함유한 폴리펩타이드 부위의 구조적 유연성을 감소시킴. 방향족 R 기 특징은 다음과 같다. R 기는 UV 270–280nm를 흡수, 상대적으로 비극성(소수성), 소수성 상호작용에 관여할 수 있다. 극성, 비전하 R기의 특징은 다음과 같다.

 

시스테인(cysteine) 이황화 결합할 수 있다.

 

양전하 (염기성) R기의 특징은 다음과 같다. pH 7.0에서 상당한 양전하를 띈다. (대부분 친수성) 아르지닌(arginine): 구아니디노기(guanidinium group), 히스티딘(histidine): 방향족 이미다졸이(aromatic imidazole group), 거의 중성의 pKa 을 가진 이온화할 수 있는 곁가지를 가진 유일한 아미노산, pH 7.0에서 양전하 또는 비전하(uncharge) 될 수 있다.양성자 주개 또는 받기로 작용함으로써 많은 효소-촉매 반응을 촉진한다. 음전하 (산성) R기의 특징은 다음과 같다. pH 7.0에서 R기가 전체적으로 음전하이다.

 

3.2 펩타이드와 단백질

 

“생물계에 존재하는 펩타이드의 크기는 2~3개의 아미노산 밖에 갖고 있지 않은 작은 분자부터 몇천 개나 되는 아미노산을 가지고 있는 거대분자에 이르기까지 광범위하다.”

 

펩타이드는 아미노산 사슬이다. 펩타이드 결합(peptide bond)의 특징은 다음과 같다. 공유결합, 축합반응(condensation), 가수분해(hydrolysis)로 분해. The 표시된 반응의 평형은 다이펩타이드의 아미노산으로의 가수분해를 선호한다. 축합 반응을 열역학적으로 더 유리하게 만들기 위해서는, 하이드록시기가 더 쉽게 제거될 수 있도록 카복실기가 화학적으로 변형되거나 활성화되어야 한다. 펩타이드는 이온화 경향에 따라 분류될 수 있다. 펩타이드의 이온화 가능한 그룹 : 결합하지 않은 α-아미노기, 결합하지 않은 α- 카복실기, 몇 개의 R 기. 생물학적 활성이 있는 펩타이드와 폴리펩타이드의 크기는 다양하다. 자연적으로 발생하는 펩타이드의 길이= 2개부터 수천 개의 아미노산 전기 펩타이드 소단위체의 특징은 다음과 같다. 일부 단백질은 한 가닥의 폴리펩타이드 사슬로 구성된다. 다중소단위체(multi subunit)는 2개 이상의 폴리펩타이드사슬을 가지는데, 이 사슬은 비공유결합으로 연결된다. 다중소단위체 단백질에 있는 개개의 폴리펩타이드 사슬은 동일한 것도 있고, 서로 다른 것도 있다. 소중 합체(oligomeric) 단백질은 적어도 2개의 동일한 폴리펩타이드 사슬을 가진 단백질이다. 특수한 아미노산 역시 중요한 기능을 갖는다. 표준 아미노산 전기의 변형: 합성 후 변형 (e.g., 4-하이드록시 프롤린(hydroxy proline), collagen에서 발견), 유전 코드의 특이적 적응을 통해 단백질 합성 중에 변형된다(예: 피롤리신 (pyrrolysine), 고균 및 세균에서 메탄 생합성에 기여), 단백질의 기능을 변경하기 위해 일시적으로 수정됨(예: 인산화), 유리 대사물(예: 오르니틴 및 시트룰린, 아르지닌 생합성 및 요소 회로의 중간체), 단백질 활성 조절과 관련된 가역적 아미노산 변형, 단백질의 일부 아미노산 전기는 단백질의 기능을 변경하기 위해 일시적으로 변형될 수 있다. 특정 아미노산 전기에 포스포릴, 메틸, 아세틸, 아데닐릴, ADP-리보길 또는 다른 그룹을 첨가하면 단백질의 활성을 증가시키거나 감소시킬 수 있다. 화학적 환경이 pKa에 미치는 효과는 다음과 같다. α-카복실기는 카복실산보다 더 산성이다. α-아미노기는 아민보다 덜 염기성이다.